En el mundo de la química se reconoce como hidrofóbica a toda aquella sustancia que no es miscible con el agua, es decir, que sus moléculas no pueden interactuar con el agua y esto sucede por un proceso termodinámico denominado entropía.
El efecto hidrofóbico y sus características
Este efecto es muy importante para muchas funciones biológicas, como por ejemplo estabilizar membranas celulares y estabilizar el ADN, entre otros. En el siguiente informe te explicaremos a fondo qué es el efecto hidrofóbico y sus características principales.
Hidrofobia
Para entender mejor el efecto hidrofóbico podemos dar un ejemplo claro que sucede en la cotidianeidad, que es la mezcla entre el agua y el aceite.
Cuando entran en contacto veremos cómo las gotas de aceite se unirán en el agua, pero estas no se unirán con el agua, quedando separadas en dos fases: una fase acuosa y una fase oleosa.
A esa separación de fases se la denomina efecto hidrofóbico o hidrofobia y esta participa en muchos procesos que son fundamentales en la vida de los seres humanos y del planeta Tierra.
Pero para entender esto, también debemos asimilar el proceso de estado de equilibrio denominado entropía.
Entropía y efecto hidrofóbico
Las moléculas de agua interactúan por medio de los puentes de hidrógeno y las interacciones dipolo.
Estas últimas interacciones suceden entre dos moléculas cuyos enlaces son covalentes, generando dipolos por diferencia en la electronegatividad de los átomos. Este es el caso de las sustancias hidrofóbicas.
Al someter estas sustancias hidrofóbicas a un medio acuoso estas se unen y como consecuencia los puentes de hidrógeno entre las moléculas de agua se maximizan y si bien no está comprobado por qué se produce esto, todo indica que la causa es la entropía.
La entropía es el estado de equilibrio de un sistema termodinámico, que se suele asimilar con el grado de desorden de la materia y aumenta en los procesos espontáneos y naturales.
Y aquí volvemos al ejemplo del agua y el aceite. Cuando una molécula no polar se introduce en la red dinámica y tridimensional de moléculas de agua que forman los puentes de hidrógeno, esta interrumpe su red y lo que sucede es una reorientación de los estos puentes de hidrógeno produciendo una suerte de cápsula a la que se denomina capa de solvatación.
Esta capa de solvatación restringe la capacidad de movimiento de las moléculas de agua, que pierden entropía rotacional y traslacional, desfavoreciendo el proceso desde la termodinámica, lo que quiere decir que presenta menor entropía.
Si se introducen dos moléculas hidrofóbicas en lugar de una se forma una capa de solvatación que disminuye aún más la entropía, aunque si se unen pueden compartir la capa de solvatación haciendo su superficie menor y por lo tanto la entropía será mayor que cuando se encontraban separadas.
Este proceso se produce de forma espontánea y es termodinámicamente favorable.
Calor para medir la entropía
El efecto hidrofóbico se conduce por la entropía y el efecto de movilidad de las moléculas de agua.
Es mediante calorimetría que podremos medir la entropía y allí resultará que el aumento de temperatura impulsa a la movilidad de las moléculas y baja la reducción de la entropía en la capa de solvatación, disminuyendo el efecto hidrofóbico.
Esto nos da como resultado que a más temperatura aumenta la miscibilidad entre las moléculas hidrofóbicas y el agua.
Ejemplos de interacciones hidrofóbicas
La estructura celular de la membrana es uno de los ejemplos más prácticos de interacción hidrofóbica. Las moléculas de agua se alojan fuera y dentro de la bicapa lipídica, pero es por la hidrofobia que estas no las atraviesan, permitiendo que la estructura sea estable.
El plegamiento de las proteínas es otro claro ejemplo de interacción hidrofóbica. Los aminoácidos con cadenas laterales no polares se localizan en el interior de estas y se asocian con otras no polares, en tanto los aminoácidos polares se localizan en su superficie estabilizando la estructura resultante.
Una excepción a esto serían esas proteínas que sirven como poro o canal, en las cuales los aminoácidos con cadenas no polares se contactan con los lípidos en la membrana de la célula y los aminoácidos se sitúan dentro de la proteína.
¿En cuánto se estima el valor de interacción hidrofóbica?
No existen muchas medidas de las interacciones de este tipo entre moléculas no polares disueltas, ya que son insolubles en condiciones normales de temperatura y presión. Tucker, junto con sus colaboradores han dado valores entre -8,4 y 11,3 kj/mol para las energías de dimerización benceno – benceno y ciclohexano – ciclohexano respectivamente.
Quizás sea difícil entender la estos valores de interacción hidrofóbica en esos términos, pero lo cierto es que teóricamente es casi imposible, debido a que esta es muy compleja, implica a otras moléculas y es más compleja que cualquier interacción de pares de moléculas estudiados hasta el momento.
En el año 1982 Pashley e Israelachvili midieron la fuerza entre dos superficies hidrofóbicas curvadas macroscópicamente en agua y encontraron que en el rango de 0-10mm las fuerzas “caían exponencialmente con la distancia”.
